20120329-012810.jpg

Advertencia: este post es pelin duro para leer en el metro (a no ser que seas de los que acostumbra a leer a Punset). Intentaré utilizar el lenguaje más sencillo, sin mucho tecnicismo ni palabreja (perdonenme señores académicos por cómo explico las cosas; es intencionado) pero el tema se las trae!

¿Te has parado a pensar alguna vez (aunque solo sea mientras esperas turno para pedir unas hamburguesas) qué es eso que llamamos carne?
Un día en el mercado escuché a una señora decirle al tendero: ponme de esa pieza que tiene menos músculo! Aunque entendí lo que quería decir me quedé pensando en una carne sin músculo ¿Cómo sería? Pues seria una pena, sin duda, más bien seria un huesito de cocido!

El músculo
Lo que llamamos carne es, básicamente, músculo. Tanto en una vaca como en una liebre como en una persona. O en un pulpo. Ese filete que ponemos a la plancha o esa pechuga de pollo son, en su mayoría, el músculo del animal. Quitando órganos y vísceras, el cuerpo se compone en su mayor parte de músculos, huesos y tejido conectivo. Si, he dicho “en su mayor parte”, ya se que existen otras cosas, pieles, grasas, arterias, nervios,… (listillo!)

Pero la carne que consumimos es -repetimos- en su mayor parte el músculo del animal, en algunas ocasiones con el hueso y en la mayoría con tejido adiposo (grasas) y tejido conectivo (lo que hace que el músculo se pegue al hueso) Cuanto más gordo más tejido adiposo (descubrí la rueda, obvio) y cuanto más viejo más tejido conectivo y más duro (esto no es tan obvio, pero explica por qué la carne de los animales jóvenes está más tierna)

Los músculos son proteínas. De distintos tipos. Las proteínas contráctiles (actina y miosina), que dan al músculo su capacidad de estirarse y contraerse, se unen entre ellas en células musculares y estas (nota al margen: no soporto el cambio de norma de la Rae con la no acentuación de los demostrativos. Ésta, ésta, ésta, ésta,… Ufffff necesitaba exorcizarme; ya mucho mejor) en haces de fibras (como uno de esos cables trenzados de infinidad de hilos) hasta formar el músculo. Entre estas fibras, por cierto, hay otra proteína, la mioglobina, que es la que da el color rojo a la carne y que se encarga de retener oxígeno para alimentar al músculo (una cosita para quedar de listo entre los amigos: ese jugo rojo que los filetes crudos sueltan cuando los dejamos en el plato no es sangre sino mioglobina, una proteína que alimenta el músculo con oxígeno) En el músculo hay, como decíamos, otros tejidos compuestos también de proteínas, como los tejidos conectivos (que impiden por ejemplo que el músculo se estire hasta romperse) y que los fijan al hueso.

¿Qué son las proteínas?
Átate los machos porque aquí viene el meollo (del verbo enredar) de la cuestión: las proteínas son moléculas creadas por cadenas de aminoácidos (y lo he dicho de la forma más fácil, que quien quiera la denominación científica que busque en Wikipedia). Es más, voy a ser “didáctico” (en estos casos en los que el profesor se pone en plan didáctico pone un ejemplo con cualquier objeto de uso cotidiano, cuanto más absurdo y alejado de la comparación con el original, mejor). Voy: las proteínas son como un “collar de perlas” (fue lo más cotidiano en mi entorno más cercano que encontré, osea), donde las perlas serían aminoácidos.

Hay diferentes tipos de proteínas (según su forma. Veinte para ser concretos, ya que existen también veinte tipos de aminoácidos) pero las que nos interesan -las proteínas contráctiles del músculo- en su forma natural adoptan dos formas: globulares (es decir como si ese collar estuviese formando una bola, un ovillo o globo) o fibrosas (en forma alargada o de fibra). Estas proteínas en forma natural pueden alterarse por el calor (al cocinar), por el ácido (por ejemplo por el limón, cuando hacemos un ceviche de pescado, un carpaccio de ternera o cualquier macerado), por sales (cualquier salazón) o por acción mecánica (apalear el pulpo o picar una hamburguesa).

Centrémonos aquí solo (el mismo salpullío me sale con la nueva norma de no acentuar el “sólo”, con lo que nos costó aprenderlo) en el calor (aunque con ácidos, sales o por acción mecánica también se producen efectos similares). Cuando una proteína globular se calienta, el ovillo se desmadeja y va perdiendo el agua que contiene (recordemos que las células tienen entre un 60-70% de agua) Conforme la temperatura más aumenta también las proteínas pierden más su forma de ovillo y más agua deja escapar la célula. A este proceso se llama desnaturalización de las proteínas, ósea pasan de su forma natural de ovillo a una desnaturalizada ;-p. Si el calor y tiempo continúan, y una vez que las proteínas globulares se han desovillado, comienzan a unirse unas contra otras en un proceso que se llama coagulación. Eso es, así de simple: estado natural-calor-desnaturalización-pérdida agua-coagulación.

Repaso sólo para frikis (y para los que han sentido un escalofrío de placer con los nombres de las proteínas): Las proteínas contractiles del músculo se llaman actina y miosina y la de la membrana que recubre los atillos de fibras musculares mioglobina. La sangrecilla que sueltan los filetes crudos cuando se dejan en el plato (lo repito, quien diga sangre la próxima vez que la vea, va castigado sin postre) no es sangre sino mioglobina, que es la que le da el color a las carnes rojas.

Las proteínas de los tejidos conectivos (los que sujetan el músculo al hueso) se llaman colágeno (hablaremos de él a continuación), elastina y reticulina.

El colágeno
Y, bueno, si el colágeno (está dicho una linea má arriba pero repito: una de las tres proteínas del tejido conectivo) también es una proteína, ¿cómo se comporta con el calor? La respuesta es que actúa igual que el resto, se desnaturaliza. Pero la diferencia es que necesita mucho más tiempo de calor para producir esta desnaturalización. Y cuando se produce, al principio como el resto de sus colegas proteínas va dejando escapar el agua hasta un punto en que, sorpresa, sorpresa!!!!!, el colágeno, en su proceso de coagulación, se convierte en un gel que vuelve a absorber gran cantidad de agua.

La terneza
Un inciso: necesito explicar un conceptillo. Se llama “terneza” a la sensación que tenemos al masticar -romper las proteínas- un alimento. Cuanta más agua tenga la carne, en este caso, más fácil será romper esas proteínas y mas sensación de tierno tendremos al comer.

¿Por qué un filete hay que cocinarlo poco tiempo y el osobuco mucho?
Con la explicación del proceso de desnaturalización anterior podrías responder fácilmente esta pregunta. Cuando se cocina un filete, en un primer momento sus proteínas comienzan a cambiar, “a desnaturalizarse” (la mioglobina, por ejemplo, a los sesenta y tantos grados cambia de color y por eso el filete pasa de rojo a rosado y de rosado a marrón) y comienza a perder agua, hasta llegar al punto de coagulación. Si lo cocemos poco el filete no habrá perdido mucha agua y estará tierno, si nos pasamos en la sartén, las proteínas perderán cada vez mas agua y el filete quedará más duro que una alpargata.

Y con el colágeno, ¿qué pasa? Pues casi lo mismo, sus proteínas van perdiendo más y más agua, hasta el punto en que se convierte en gel y -diferencia con las proteínas de un filete normal de músculo- este gel comenzará a hacer todo lo contrario, absorberá de nuevo más y más agua.
Es por eso que carnes viejas, o de segunda, con mucho entreverado, se usan para hacer estofados de cocciones muy largas. Lo que se pretende con estas carnes es conseguir que todo ese colágeno se convierta en gel, absorba mucha agua y produzca sensación de tierno. En este capítulo de carnes con mucho colágeno también estarían el osobuco, el rost beef o el rabo de toro, carnes que (quien haya hecho un rabo de toro, por ejemplo, lo sabe) necesitan de mucho tiempo de cocción.

Ni un pulpo más duro!
Después de todo lo anterior, y por similitud, deberías saber cómo cocinar un pulpo. El pulpo (aunque parezca un extraterrestre que sólo sabe de fútbol) es un animal (de la familia cefalópodos, osea, cabeza y patas) y su carne también está compuesta de músculo y tejido conectivo. En el caso del pulpo mucho tejido conectivo, ya que al no tener raspa sus musculos necesitan de una malla conectiva que los sujete ( si no fuese asi sus patas se alargarian y alargarian al nadar)Tradicionalmente el pulpo se “apalea” (acción mecánica) para romper ese tejido conectivo (o se congela para provocar el mismo resultado).

Al margen de esta preparación, en el momento de cocinar, si queremos un pulpo tierno tenemos dos opciones:

1.- Cocción corta (poco tiempo). La suficiente como para que sus proteínas no pierdan mucha agua. Así el pulpo quedará tierno, jugoso y con una ligera sensación crocante del tejido conectivo. Esta es la forma clásica.

2.- Cocción muy larga (mucho tiempo), para que aunque las proteínas pierdan su agua, el colágeno de su tejido conectivo se convierta en gel y vuelva a hidratarse. Este pulpo queda más deshecho, gelatinoso y más tierno que el primero. No queda crocante, pero si gelatinoso y la parte exterior queda medio descompuesta (a decir verdad la carne del pulpo se descompone, porque las proteínas continúan desnaturalizando más y más hasta romperse en fibras más pequeñas. Y junto a ese proceso los colágenos se convierten en geles, lo que da ese aspecto tan suave. A mi me gusta más.

¿Qué es lo que no se puede hacer nunca con el pulpo?: quedarte en la mitad (el término medio aquí no es una virtud), porque el pulpo queda como chicle, o como neumático. El proceso de transformación de las proteínas del pulpo seguiría la lógica: tierno-duro-tierno. Es decir, si te pasaste del primer pueblo tendrás que pasar al tercero para que pueda volver a ser comestible y tierno. Fácil, ¿no?

Se aceptan botellas de Ribeiro y Albariño de lectores infinitamente agradecidos por el consejo del pulpo (doy mi dirección en privado, jajaja ja)

Solución al enigma del post anterior: ¿Qué tiene más agua un huevo crudo o uno duro? La respuesta: la misma cantidad. Un huevo duro y un huevo crudo tienen la misma cantidad de agua, aunque la sensación que tenemos tras comer un huevo duro es de sequedad y de necesidad de bebernos el agua de la pecera. En el huevo duro existe la misma cantidad de agua que en el crudo, tan sólo que “enredada” entre proteinas coagulada. Aunque en el proceso de coagulación las proteínas pierden agua, al ser el huevo una estructura cerrada por la cáscara, esta no puede salir y se queda encerrada entre las proteínas. Así, la próxima vez que tengas sed, ¡Tómate cuatro huevos duros! Jajajaja.

Y en el próximo post: sorpresa, no hablaré ni de procesos físicos ni químicos, ni de proteínas ni de aminoácidos!

Anuncios

20120322-042736.jpg

¿Quien no ha dejado más de una vez los huevos cocer en la cacerola durante mucho más tiempo devlo que marcan los cánones? ¿Quien incluso no se olvidó de ellos y no volvió a acordarse hasta que un tufillo a cáscara quemada apestaba la casa? Me tranquilizaría saber que no soy el único.

Y ¿quien no dejó de comer huevos duros hace tiempo por lo poco apetitosos que resultan? Tan correosos, la insípidos,… Te aseguro que después de leer esta entrada vas a desear comerte un huevo duro perfecto, sólo con un poquito de sal, a bocados (si el huevo puede ser ecológico, de gallinas felices y la sal una Maldom u otra en escamas, mucho más rico)

El huevo: esa obra de ingeniería con cáscara
Si yo tuviese que elegir un sólo ingrediente fundamental en la cocina, sun duda, ese sería el huevo. Una cosa tan simple y con tantas aplicaciones. Qué sería de la cocina sin él! Lo usamos, además de para su consumo directo en decenas de preparaciones (duros, mollet, al plato, fritos, en tortilla,…) como ingrediente para técnicas como las de emulsionar (conseguir unir dos líquidos que de otra forma no lo harían, como en el caso de la mayonesa), cohesionar (como con las albóndigas), espumar (como en una mousse o un bizcocho), espesar (como en muchas salsas), clarificar (para un caldo) o gelificar (como en el caso del flan), entre otras.

Creo que al huevo tendremos que dedicarle varios posts, porque cada una de estas propiedades se convierte en un experimento asombroso. Poco a poco!

Clara y yema
Parvulitos del huevo: el huevo se compone, además de la cáscara, cutícula, chalaza y membranas, de clara y yema. Lo blanco y lo naranja (para preparvulitos). Hasta ahí bien, ¿no?

La clara, que en su 80% es agua, posee distintas proteinas que son las responsables de esas fantásticas maravillas. Y cada una se “desnaturaliza” (dedicaré el próximo post al proceso de desnaturalización de las proteínas) a distinta temperatura. En el proceso de desnaturalización la proteína se desenrosca y deja escapar el agua que retenía.
(Sólo para frikis: las principales proteinas del huevo son la ovoalbúmina, la ovotransferrina, el ovomucoide, la ovoglobulina, la lisozyma, las flavoproteinas, las ovoglicoproteinas, las ovomacroglobulinas, el ovoinhibidor y la avidina)

La yema, por su parte, está compuesta en un 50% de agua y el resto por proteinas, lípidos (o sea, grasas), algunas vitaminas y algunos minerales.

Pero bueno, ¿y por qué a veces la yema se pone verde por fuera?
Al cocer el huevo este comienza a unirse con las moléculas presentes en el agua. Una serie de compuestos químicos se desarrollan, gracias al contacto de la cascara con agua hirviendo y obtenemos emanaciones de dióxido de carbono y de sulfuro de hidrogeno.
Si el tiempo de coccion es el adecuado, no pasa de ahi. Pero si excedemos de más la cocción (a quien no le ha pasado nunca?) descubrimos, al abrirlo, que la yema tiene una capa verde de un desagradable aspecto y aroma. Este color y olor aparecen porque durante la cocción, el sulfuro de hidrogeno reacciona con la superficie de la yema -que contiene hierro-, creando un nuevo compuesto conocido como sulfuro de hierro. Y es ese sulfuro de hierro el que tiñe de verde grisáceo el huevo y le da ese conocido olor a “huevo podrido”, por las emanaciones de azufre. Como cosa del demonio, no?
De cualquier forma, para los aprensivos: no es tóxico, y, salvo porque queda feo y porque es síntoma de sobrecocción, es comestible si soportas una clara correosa y una yema terrosa.

Cocinando el huevo perfecto
Consejos rápidos para que vuelvas a adorar comerte un huevo duro de textura y sabor perfectos:

1.-Tiempo.- Las proteínas del huevo, como todas las proteínas se desnaturalizan con el calor. Lo explicaré con más detalle en el próximo post, pero haciéndolo fácil, las proteínas son como pequeñas madejas de hilos que con el calor se desenredan y dejan escapar el agua que tienen retenidas; a esto se llama desnaturalización. Después, vuelven a entremezclarse entre ellas -coagulan- atrapando de nuevo agua y formando un gel) A los 61 grados comienza a desnaturalizarse la ovotransferrina y a los 84,5 el ovomucoide y la ovoalbúmina) si nos pasamos de temperatura y tiempo ese agua retenida comienza a perderse y la clara se convierte en algo correoso y la yema en arenosa.
Consejo: Cocer entre 8 y 10 minutos (para mi gusto sin hervir el agua -aunque los cánones de cocina dicen en agua hirviendo-, porque así, además evitaras que la cáscara se rompa) y la yema estará jugosa y perfecta.
Un método alternativo que recomiendan algunos cocineros: lleva el augura a ebullición. Echa los huevos, retiras el cazo del fuego y mantienes en el agua durante 13 minutos.
Importante: Si quieres despreocuparte de mirar obsesivamente el reloj, cómprate uno de esos pequeños temporizadores de cocina que avisan pasado el tiempo indicado.

2.- Temperatura.- Si somos capaces de mantener la temperatura estable en un punto daría igual el tiempo que cociesen ( siempre que no excedan los 63-69 grados, dependiendo de la textura que queramos conseguir). Para el Gran Maestro Hervé This, (el físico-cocinero francés, padre de la cocina molecular) la temperatura ideal son 69 grados (fácil de recordar, jeje). Así, otra forma de cocer un huevo es mantener temperatura estable en esos grados y olvidarse del tiempo (si mantenemos la temperatura estable en el punto de desnaturalización de la proteína y evitamos que suba de ahí -evitando su coagulación y pérdida de agua- podriamos mantener una cocción por horas y el huevo no cambiaría de textura).
Otra propuesta de regalo para pedir a los Reyes o para tu próximo cumple: Para realizar estas cocciones a temperatura estable, necesitas un termómetro de precisión (no vale con un más o menos). Tal vez no sea una opción para todos los días, pero si puedes hacerte con un buen termómetro de cocina (que después puedes utilizar para otras muchas funciones en la cocina) haz la prueba.

3.- Yema verde.- Cuidado con sobrecocimiento por el tema de la yema verde. Sabiendo las temperaturas de cocción de yema y clara podemos jugar a tener un huevo perfecto, un huevo con la clara suave y la yema mas cruda, etc. Pero nunca nos pasaremos y tendremos un huevo correoso y con yema verdosa.

4.- Cortar cocción.- Para parar la cocción del huevo no vale cortar el fuego y dejar los hievitos en el cazo. Asi, el agua caliente seguiría actuando sobre ellos. Hay que, después de pasado el tiempo justo, pasar los huevos por agua fría para bajar la temperatura y cortar el proceso de cocción.

5.- Yema centrada.- La yema (si, aunque parezca lo contrario) pesa menos que la clara y tiene tendencia a subir por la fuerza de la gravedad. Si quieres que tu yema quede centrada y no termine siendo un huevo donde la yema parece que estaba a punto de salirse (sobretodo en presentaciones que necesitas que los huevos se vean cortados por la mitad) no pares de moverlos durante la cocción. Así evitas que la yema ascienda y se quede flotando en la pared del huevo, como queriendo salir de la cáscara.

6.- Pelado fácil.- Pela el huevo lo antes posible, después de enfriar. Durante la cocción la membrana que rodea la cáscara se deshidrata y hace que ésta se separe fácilmente. Si dejamos el huevo reposar un tiempo volverá a hidratarse haciendo más difícil el pelado. Por la misma razón los huevos “viejos” son más fáciles de pelar, porque ya se han deshidratado y su cáscara se ha despegado. Sería por la misma razón (aunque esta teoría me la estoy inventando sobre la marcha al escribir y tendría que constatarla) que los huevos duros que hemos dejado un tiempo en la nevera (que actúa como un deshidratador) son más fáciles de pelar.

Bueno, que quería haber hecho una entrada muy cortita sobre las yemas verdes y al final me excedí. Lo cierto es que los huevos son apasionantes como ingrediente, pero tendremos tiempo de seguir hablando de ellos y sus aplicaciones en el futuro.

<strong>Para el siguiente post cambiamos de tercio (aunque sabremos más del proceso de desnaturalización de las proteínas): de filetes alpargatas y pulpos neumático!

Y una adivinanza de última hora: ¿Qué tiene más agua, un huevo crudo o uno duro? (la respuesta en el siguiente post)

20120316-205333.jpg

Uffff! ¿Cómo empezar un post con este título? Veo a mis amigos andaluces quemándome en la hoguera cuando hable de la mezcla de algo tan tradicional, y símbolo de identidad de Andalucía como el gazpacho, con algo tan lejano (Japón es la cuna del Umami y Perú, por influencia nipona, con el ajinomoto) como el sabor Umami y el glutamato monosódico. De cualquier forma, para tranquilizar a todos les diré que no se asusten, que aunque con ese nombre tan extraño el sabor Umami está presente en cosas tan españolas como nuestro jamón serrano, el queso manchego, las anchoas o el tomate. ¿Más tranquilos?

Bueno, antes de nada (y suponiendo que todos saben lo que es el gazpacho -sopa fría española a base de tomate, verduras, pan, aceite,…) me gustaría explicar qué es el Umami. Y para eso cuento con la ayuda del amigo bloguero Iñigo Aguirre (de www.umamimadrid.com), quien, por cierto, me animó a abrir este blog y al que le debo unas caipirinhas en Madrid ;-p

El sabor delicioso, o quinto sabor

En Japón se llama umami a la sensación gustativa que produce el glutamato monosódico. Se le conoce como el quinto sabor (para los olvidadizos los otros cuatro son el dulce, el salado, el ácido y el amargo). Umami significa en japonés algo asi como “delicioso”, el sabor delicioso, ummmm!

Ademas de percibirlo(aunque en esto hay cierta controversia, porque hay quien dice que el glutamato no aporta sabor sino que potencia) el glutamato monosódico produce una reacción curiosa en la boca y es que aumenta la salivación, y como con los perros de Paulov -pero al contrario- nuestro cerebro piensa que como salivamos, lo que estamos comiendo nos gusta mucho mucho mucho.

La primera cosa que deberíamos saber del Umami es que es un sabor como el Salado. Y haciendo una comparación con la sal, que fomenta el sabor salado, el principal compuesto que se relaciona con el sabor umami es el glutamato monosódico. Y siguiendo con la comparación, así como no percibimos la sal como algo artificial (por otra parte el condimento más antiguo de la humanidad) y siendo tambien un compuesto químico, cloruro sódico, el glutamato monosódico (ácido glutámico o MSG, sus iniciales en inglés) es tambien un compuesto más o menos natural procedente de la sintetización del alga japonesa komu. De hecho fue un japonés, Ikeda, profesor de química de la Universidad Imperial de Tokio, quien en 1908 consiguió sintetizar el MSG a partir del alga kombu.

A partir de entonces, y a partir de otras síntesis, como por ejemplo de las setas shitaki se lo ha utilizado en Asia y en Perú (introducido alli por la inmigración japonesa bajo el nombre de ajinomoto) como potenciador de sabor.

La mala prensa del Glutamato monosódico, o el “Síndrome del restaurante chino”

Antes de empezar con este tema diré que no me posiciono ni a favor ni en contra de ninguna de las teorías al respecto. Desde hace años hay infinidad de argumentos y ríos de tinta se han escrito tanto a favor como en contra del glutamato monosódico.

Todo comenzó tras la Segunda Guerra Mundial. La incorporación del glutamato monosódico en la industria alimentaria occidental era un hecho consumado, así como la difusión a lo largo y ancho de Estados Unidos y Europa de los restaurantes de comida china. Con ellos llegó también el llamado ‘Síndrome del Restaurante Chino’: personas perfectamente sanas sufrían inexplicablemente una serie de molestias (migrañas, vómitos, asma) después de comer en un restaurante de este tipo. Este fenómeno se debía fundamentalmente a la utilización masiva de sales de glutamato en la elaboración de la comida. El tradicional umami había sido sustituido por el nuevo concentrado de ácido glutámico, mucho más potente, lo que permitía a estos establecimientos especializados en comida barata utilizar ingredientes de calidad inferior sin que el sabor resultara perjudicado, una práctica que sigue en boga aún hoy en dia. Este fue el inicio de una larga y agria polémica entre defensores y detractores del glutamato monosódico, debate que se ha prolongado hasta nuestros dias y que no parece que vaya a tener fín a corto plazo.

Yo, como decía al principio, no me posiciono en uno u otro bando, soy de los del “principio de precaución” (es decir, mientras no se demuestre completamente su inocuidad prefiero no tomarlo). Pero, aun asi, y teniendo en cuenta que mi cocina no lleva Avecren que nunca usé, el uso esporádico del MSG (como del Avecren) no puede ser muy perjudicial (o acepto el riesgo esporádico del mal de restaurante chino de forma esporádica). Por otra parte, y para contar propiedades positivas, evita el uso excesivo de sal ya que potencia los sabores de la comida sin necesidad de salar (algo importante para aquellos que sufren de tensión alta)

Agente especial E-621 o mi mamá también hace chup chup

Mamá, se que no te va a gustar que te diga esto, pero tengo que hacerlo, directamente y sin rodeos: siempre has utilizado MSG. Sí, glutamato monosódico, ajinomoto. En cada comida, en cada olla, en cada preparación, tu hacías “chup chup” y, sin saberlo, le metías un chute de glutamato monosódico.

Que levanten la mano aquellos que sus madres no hayan utilizado “Avecren”. Siiiii! Esas pastilla tan mágicas que te separaban entre los de “cueces o enriqueces” son en su mayoría glutamato monosódico, MSG, E-621, o, utilizando un eufemismo muy difundido entre las composiciones que llevan MSG, “potenciador del sabor”.

Asi, amigos todos, creo que hemos pasado una infancia (y algunos continúan) siendo consumidores pasivos o anónimos de MSG. Tan cerca de la cultura nipona y nosotros sin saberlo. Gracias mamás del mundo (y gracias Gallina Blanca por hacernos creer que esas mágicas pastillas eran cáldito de pollo seco)

La receta del Gazpacho Umami

Llegado a este punto y recapitulando: decíamos al principio que hay mucho alimentos muy conocidos como el jamón, el queso curado, las anchoas, la fruta madura o el tomate que tienen sabor Umami. Entonces, ¿Por qué no potenciar ese sabor “delicioso” con un poco de ajinomoto?
Y, como no, asi hice. Compré tomates, pimientos, ajos y demás ingredientes del gazpacho y… una vez pasado todo por la batidora adicioné una cucharilla de MSG (ajinomoto, glutamato monosódico).

Sorpresa! Sabes ese sabor de gazpacho rico cuando los tomates son de primerísima calidad con sabor profundo, intenso, que sabe a gazpacho gazpacho? Pues eso! Utilicé unos tomates bien normalitos, para no enmascarar el resultado, no excesivamente maduros,… Y el resultado fue un gazpacho que parecía hecho con tomates raff. Si no te lo crees, pruébalo (no con Avecren, please, que además, aunque poco, tiene extracto de pollo). Compra ajinomoto en una tienda de productos latinos y haz el experimento. Eso si, no lo cuentes a tus comensales si no son tan frikis de la ciencia gastronómica como tú ;-p

Mi siguiente prueba será incluir el MSG en el queso curado… Ya te contaré!!!

Y en el próximo post: ¿por qué la yema del huevo cocido a veces es verde alrededor y la clara es como porespan?

20120316-090413.jpg

Para abrir este blog (que espero se convierta, más que en un blog de recetas, en un cuaderno de apuntes de cocina, de lo que leo y descubro en torno a los fogones), creo que lo primero que debo de hacer es presentarme y explicar qué es exactamante eso, la reacción de Maillard (que le da nombre de este blog), pieza fundamental en la cocina y tan desconocida por tantos. Y por qué elegí un nombre tan poco  común, tan friki dirían algunos, para un blog de gastronomía (y por qué no elegí un nombre más común y “bonito” como micocinayyo, entrecazuelas o midelantalamarillotieneunlamparón -estoy por registrar este último, jeje)

La reacción de Maillard cambió mi vida

Yo la descubrí hace unos años, y mi vida en la cocina -esto parece un anuncio de tv, jeje- cambió radicalmente. A partir de ahí descubrí que la cocina es pura química, que muchos de los consejos y trucos de las abuelas, basados en la experiencia de años, tenían explicaciones científicas y que el conocimiento de todos esos procesos internos de la cocina podía ayudar mucho a hacer de la cocina una aventura aun mas maravillosa para los que gustamos del delantal. A partir de ella ya no pude parar de investigar cómo funcionaban las proteínas, los almidones, los azucares, etc. Al principio puede parecer un poco complicado, pero cuando interiorizas los conceptos básicos empiezas a descubrir cómo todo se relaciona y cómo hasta en los platos más sencillos como cocer pasta o hacer un pan se suceden cientos de experimentos de laboratorio. Y, lo mejor, conociendo que se “cuece” en ellos, hace que puedas experimentar mejor en los fogones, no necesites casi de recetas y tus preparaciones ganen en sabor y calidad (cuando sabes cómo se descomponen las proteinas o se gelifica el colágeno, por ejemplo, no habrá nunca más un pulpo chicloso o un filete duro como una alpargata en tu mesa, jeje)

Bueno, que me voy por los “cerros de Úbeda”, que se dice en mi pueblo (Lucena, Córdoba, España). Me llamo Asensio, estoy en Argentina, Buenos Aires, por una temporada (soy español) y no me dedico profesionalmente a la gastronomía (me dedico a la comunicación y al mundo de las organizaciones sociales). Me gusta la ciencia gastronómica, leo mucho, investigo y hago experimentos. Y me enloquece la cocina.

Argentina puede ser, sin duda, y aunque no se descubrió aquí, un buen ejemplo para explicar la reacción de Maillard. Por dos elementos clave en su cocina: el dulce de leche y los asados. Si, evidentemente, si estuviese en China podría decir lo mismo con el pato laqueado, o en Alemania con la cerveza.

Las reacciones de Maillard (técnicamente: glucosilación o glicación no enzimática de proteínas -voy a intentar usar el mínimo número de palabrejas) se trata de un conjunto complejo de reacciones químicas que se producen entre las proteínas y los azúcares reductores que se dan al calentar algunos alimentos. Se trata básicamente de una especie de caramelización de los alimentos, es la misma reacción la que colorea de marrón la costra de la carne mientras se cocina al horno o la que da el color de caramelo y el sabor al dulce de leche.

Un poquito de historia del descubridor del invento

Esta reacción la investigó en profundidad el químico Louis-Camille Maillard en los comienzos del siglo XX. En 1916 Maillard (1878-1936) demostró que los pigmentos marrones y los polímeros que ocurren durante la pirólisis (degradación química producida únicamente por calor) se liberan después de la reacción previa de un grupo de aminoácidos con un grupo carbonilo de azúcares.

Por qué el filete de pollo quemadito sabe más bueno que el blancucho.

La reacción de Maillard es la responsable de muchos de los colores y sabores existentes en todos los alimentos, ese sabor que nos enloquece de carne a la parrilla, por ejemplo. Simplificando mucho el asunto son sabores y colores que no habían en los alimentos antes de cocinarse y que aparecen casi por arte de magia (realmente son reacciones químicas que crean nuevos compuestos de sabor y color) al calentar a una cierta temperatura (mas de 130 grados, si no me equivoco) los alimentos en condiciones secas (sin líquido).
Algunos ejemplos de alimentos en los que se produce esta reacción:

-Galletas: el color tostado del exterior de las galletas genera un sabor característico.
-El toffee. El caramelo elaborado con nata, mantequilla y azúcar.
-Es el responsable del color marrón en el pan al ser tostado.
-El sabor de la carne asada y de las cebollas cocinadas en la sartén cuando se empiezan a oscurecer. A partir de ahora ya puedes imaginar por qué está tan malo un filete de pollo blanquito y lo riquísimo que se convierte cuando se “pega” un poquito en la sartén y comienza a oscurecerse (cambia el sabor, o aparece el sabor casi por arte de magia)
-El color y sabor del dulce de leche, obtenido al calentar la leche con el azúcar.

Fases de la reacción (sólo para frikis y usuarios avanzados)
Para “fardar” (pavonear, lucirse) con amigos intenta recordar que son cuatro fases, que la segunda se llama reestructuración de Amadori y la última, la realmente mágica porque aparecen el color y sabores buenos, la degradación de Strecker)

Es muy importante tener en cuenta que la reacción de Maillard se da solo en una atmósfera seca. Imposible si existe humedad, o algún tipo de líquido En la Reacción de Maillard existen cuatro fases sucesivas que enumeramos a continuación:No existe producción de color. En esta fase se produce la unión entre los azúcares y los aminoácidos. *Posteriormente se le dará el nombre de: reestructuración de Amadori (Azúcares + proteínas).Existe la formación inicial de colores amarillos muy ligeros, así como la producción de olores algo desagradables. En esta fase se produce la deshidratación de azúcares formándose las reductonas o dehidrorreductonas y tras esto se sobreviene la fragmentación. En el paso posterior, conocido como degradación de Strecker, se generan compuestos reductores que facilitan la formación de los pigmentos.En esta tercera fase se produce la formación de los conocidos pigmentos oscuros que se denominan melanoidinas; el mecanismo no es completamente conocido, pero es seguro que implica la polimerización de muchos de los compuestos formados en la anterior segunda fase.La cuarta y ultima fase es la degradacion de Strecker. En esta fase se forman los denominados aldehidos de Strecker que son compuestos con bajo peso molecular que se detectan fácilmente por el olfato.

Empleo en la cocina

Cuando se cocina lentamente un conjunto de verduras (que contienen azúcares) y se les añade un alimento con contenido proteínico aparece la reacción de Maillard. Esta técnica requiere alimentos de buena calidad, no proporcionando buenos resultados en alimentos no frescos o poco jugosos. El resultado final es la generación de una concentración de sabores y un tostado superficial del alimento, consiguiendo efectos muy sabrosos. Es muy importante que la intensidad del calor emitido por el foco calorífico sea directamente proporcional al grosor de la pieza calentada, y que éste se aplique durante el tiempo justo, para no llegar a quemarlo ni resecarlo por exceso de cocción (Esto produce efectos nocivos). Los alimentos que se hacen a la plancha pueden ser piezas pequeñas, o ir algo troceados. En cambio, en el horno pueden hacerse piezas más grandes o alimentos sin trocear. Para acelerar la reacción se pueden emplear soluciones de azúcares en las proteínas, de ahí la receta del pato laqueado al estilo Pekín, que es cubierto durante varios días con una capa de miel. A la inversa, los alimentos con azúcares o almidón pueden rociarse con una solución de proteínas hidrolizadas como la salsa de soya que acelera la aparición de un color dorado. Ya que los azúcares sencillos reaccionan más rápido, muchas salsas para barbacoa contienen algún ácido como jugo de limón o vinagre que rompen la sacarosa del azúcar común en fructuosa y glucosa.

…seguiré hablando de esta maravillosa reacción, musa de mi cocina, en posteriores post!!!!

En el próximo episodio (esto lo aprendí viendo series de la HBO): De gazpacho y Umami!!!

20120316-090453.jpg